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Gli ingredienti proteici a base vegetale sono stati costantemente tra le principali tendenze alimentari globali in relazione alla domanda, alla salute, all’innovazione dei prodotti, alla sostenibilità e alla sicurezza alimentare. Le proprietà nutrizionali e funzionali di questi ingredienti possono essere modificate attraverso un’ampia varietà di metodi di lavorazione con i successivi cambiamenti indotti dipendenti dal materiale e dal processo applicato.
La principale alternativa proteica emergente non di soia, proviene dal pisello, tuttavia anche altri legumi (come lenticchie, fave, ceci, lupini, e fagioli), semi oleosi (come semi di lino e canapa) e cereali (come grano, riso, sorgo, miglio, orzo, quinoa, amaranto e avena) sono di notevole interesse. Anche l’utilizzo di proteine provenienti da sottoprodotti agricoli, come le farine di semi oleosi avanzate dopo l’estrazione dell’olio o i cereali essiccati dei distillatori rimasti da varie lavorazioni, sono importanti, soprattutto in base al volume di materie prime disponibili. In termini di sviluppo del prodotto, la maggior parte della ricerca sulle proteine vegetali fino ad oggi si è concentrata sulle alternative della carne, barrette nutrizionali sportive, bevande non casearie ad alto contenuto proteico e cereali/snack per la colazione.
Nonostante la crescita del mercato, l’uso diffuso di proteine vegetali è stato ostacolato dalla loro ridotta solubilità (e funzionalità) rispetto ai prodotti di origine animale, in alcuni casi dalla loro allergenicità, dalla presenza di alcuni composti bioattivi, e dalla presenza di composti aromatici che possono influenzare negativamente la percezione sensoriale dei consumatori.
La trasformazione delle colture agricole in farine (20%-30% proteine), farine arricchite (30%-50% proteine), concentrati (50%-80% proteine) e/o isolati (>90% proteine) può essere effettuata con mezzi fisici o processi di frazionamento secco/umido. A seconda della materia prima, la lavorazione a secco può comportare prima la pulizia dei semi, la decorticatura, la cernita e la divisione seguita dalla macinazione in una farina. Le farine macinate con diverse dimensioni delle particelle possono essere utilizzate per vari scopi, in quanto mostrano diversi attributi funzionali. Le farine possono o non possono essere sgrassate prima dell’uso. Le proteine, a causa delle loro differenze di dimensioni e densità rispetto all’amido, possono essere concentrate mediante classificazione dell’aria, che è una tecnica di separazione a secco che sospende la farina macinata in un flusso d’aria che consente alle particelle di amido più grandi (nota come frazione grossolana) di essere raccolte dal fondo mentre le particelle proteiche più piccole (note come frazione fine) lasciano il classificatore dall’alto. I concentrati proteici risultanti (frazione fine) variano tipicamente nel loro contenuto proteico tra il 30% e il 60%. I concentrati proteici (65%-80%) e/o isolati (>90% di proteine) prodotti mediante processi di frazionamento a umido possono essere preparati utilizzando farine, farine arricchite, farine di semi oleosi sgrassati o concentrati proteici frazionati secchi.
L’estrazione alcalina seguita da precipitazione isoelettrica è il metodo di estrazione industriale a umido più utilizzato. Durante questo processo, le farine o i concentrati vengono dispersi in acqua e il pH regolato a pH 8,0-9,0 per solubilizzare le proteine. I materiali insolubili (ad esempio, fibre insolubili, carboidrati) vengono rimossi tramite centrifugazione, lasciando un surnatante chiarificato che viene quindi regolato in pH al punto isoelettrico della proteina (cioè carica netta zero) per far precipitare la proteina. La proteina precipitata viene centrifugata, lavata e neutralizzata, quindi essiccata a spruzzo in polvere.
In alternativa alla precipitazione isoelettrica, le proteine possono anche essere recuperate dal surnatante utilizzando la tecnologia di separazione a membrana. Altre tecniche di frazionamento a umido includono l’estrazione del sale, l’estrazione micellare e il lavaggio con alcol. A seconda della modalità di estrazione e delle condizioni esatte utilizzate (ad esempio, pH, temperatura, concentrazione di sale, ecc.) si ottengono diverse composizioni proteiche che portano a diverse funzionalità dell’ingrediente finale in polvere.
La funzionalità delle proteine dipende da fattori intrinseci alla proteina (ad esempio, dimensione, conformazione, carica, idrofobicità, profilo amminoacidico e livello di ripiegamento, ecc.), da fattori ambientali (ad esempio, presenza di sale, temperatura, pH della soluzione, presenza di altri additivi, ecc.) e da fattori di lavorazione (ad esempio, taglio, temperatura, modifica enzimatica, pressione, ecc.).
La solubilità delle proteine è correlata con la carica superficiale della proteina, dove la solubilità tende ad essere maggiore a pH lontani dal punto isoelettrico dove la carica proteica e la repulsione elettrostatica sono più alte, e più bassa a pH vicino al punto isoelettrico dove la repulsione è minima e l’aggregazione è favorita a causa delle forze attrattive non covalenti e delle interazioni idrofobiche. La presenza di sali può migliorare la solubilità attraverso l’effetto “salting in” o diminuire la solubilità attraverso l’effetto “salting out” o mediante screening di carica per promuovere l’aggregazione proteica, in base alla forza ionica della soluzione.
Le capacità di idratazione dell’acqua (WHC) e di ritenzione dell’olio (OHC) degli ingredienti proteici si riferiscono alla quantità di acqua o olio che può essere trattenuta per grammo di proteine (o ingrediente proteico) e tendono ad essere correlate alla quantità di amminoacidi idrofili e idrofobici, rispettivamente, sulla superficie proteica. Queste proprietà sono anche legate alla dimensione delle particelle, dove le particelle più piccole tendono a legare più acqua (o olio) a causa della loro maggiore superficie di contatto. La capacità di una proteina di trattenere acqua o olio, migliora la struttura e la ritenzione dell’umidità all’interno dei prodotti.
Le schiume sono descritte come emulsioni aria-in-acqua, dove l’aria rappresenta inclusioni nella fase continua dell’acqua contenente la proteina. Le schiume sono generate attraverso l’aggiunta di energia meccanica sotto forma di alto taglio di miscelazione, omogeneizzazione o montatura. Durante questo processo, le proteine migrano dalla fase acquosa all’interfaccia aria-acqua dove poi si riorientano per posizionare le frazioni idrofobiche verso la fase gassosa e le frazioni idrofile verso la fase acqua per abbassare la tensione interfacciale. Le proteine all’interfaccia (note anche come lamelle nelle schiume) formano un film viscoelastico attorno alle bolle d’aria generando una barriera fisica tra le bolle. La stabilità della schiuma è solitamente maggiore vicino al punto isoelettrico della proteina, dove la mancanza di repulsione elettrostatica porta a una maggiore quantità di interazioni proteina-proteina e alla formazione di reti tra bolle vicine. Questa rete aiuta anche a inibire il drenaggio della fase continua, che alla fine porterebbe alla rottura della schiuma. Le proteine sono caratterizzate dalla loro capacità schiumogena, che si riferisce al volume di schiuma generato dopo il taglio meccanico per una data quantità di proteine, mentre la stabilità della schiuma si riferisce alla capacità della schiuma di mantenere la sua struttura nel tempo.
In termini molto semplicistici, un’emulsione è definita come una miscela termicamente dinamicamente instabile di una fase oleosa e acqua, in cui una fase si disperde all’interno della fase continua dell’altra in risposta al taglio meccanico (ad esempio, omogeneizzazione o ultrasuoni) e in presenza di un emulsionante (ad esempio, proteine). Durante la formazione dell’emulsione, le proteine migrano nella fase acquosa verso l’interfaccia olio-acqua, dove come nelle schiume, le proteine si riorientano in modo tale che le frazioni idrofobiche siano posizionate verso la fase oleosa e le porzioni idrofile siano posizionate verso la fase acquosa. Le interazioni proteina-proteina si verificano quindi per formare un film viscoelastico che protegge dalla coalescenza delle goccioline. Le emulsioni sono più stabili a pH lontani dal punto isoelettrico della proteina a causa della significativa repulsione elettrostatica tra le goccioline. La presenza di sali, a seconda dell’aumento della forza ionica della soluzione, può destabilizzare le emulsioni schermando le cariche sulla superficie della proteina consentendo interazioni più strette e la flocculazione e la coalescenza delle goccioline.
La capacità di emulsione misura la quantità di olio che può essere stabilizzata in una miscela di emulsione per grammo di materiale proteico, mentre l’indice di attività dell’emulsione misura la superficie totale delle goccioline di olio stabilizzate nell’emulsione. La stabilità di un’emulsione nel tempo è misurata come indice di stabilità dell’emulsione.
La qualità delle proteine si riferisce alla quantità di aminoacidi essenziali all’interno della proteina stessa, nonché alla loro biodisponibilità o capacità per la proteina di essere assorbita nel processo metabolico. Gli aminoacidi essenziali includono istidina, isoleucina, leucina, metionina, lisina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina, oltre che arginina, cisteina e tirosina per individui immunocompromessi e neonati.
Normalmente, la digeribilità delle proteine viene misurata utilizzando metodi in vitro, come il metodo di titolazione pH-stat che coinvolge uno o più enzimi digestivi o con metodi in vivo, come il Protein Efficiency Ratio, il Biological Value, il Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score (PDCAAS) o il Digestible Essential Amino Acid Score (DIAAS). Sebbene più accurati dei metodi in vitro, i metodi in vivo comportano l’uso di animali (ad esempio, ratti o maiali), sono più costosi, laboriosi e richiedono molto tempo. Per questo, i metodi in vitro tendono ad essere favoriti. Attualmente, il metodo PDCAAS è approvato per l’uso dalla FAO / OMS come standard internazionale, tuttavia, il metodo DIAAS viene preso in considerazione per la sua sostituzione poiché consente di differenziare meglio le fonti proteiche di alta qualità.
Nonostante le loro indiscusse proprietà nutrizionali, i vegetali contengono anche composti bioattivi che possono influire negativamente sulla digestione di proteine e carboidrati e sull’assorbimento dei minerali. Per esempio, i composti fenolici agiscono per reticolare le proteine riducendone la digeribilità, mentre la presenza di inibitori enzimatici (tripsina, chimotripsina e inibitori dell’amilasi) può ridurre l’attività degli enzimi digestivi per proteine e carboidrati. Fitati e ossalati possono agire come chelanti per ridurre l’assorbimento dei minerali, mentre le lectine* possono causare diarrea, vomito, gonfiore e agglutinazione dei globuli rossi. I livelli di composti bioattivi possono essere ridotti attraverso processi di lavorazione specifici, anche se, ulteriori ricerche su specifici composti bioattivi, hanno rivelato alcuni loro effetti positivi sulla salute come la loro attività antiossidante, il loro potere saziante (controllo della dieta), la loro attività anticancerogena ed effetti importanti sulla riduzione del colesterolo.
Lavorazioni, come l’estrusione, la tostatura, l’ebollizione, la fermentazione, l’autoclave, il microonde, il riscaldamento a infrarossi e così via, possono essere utilizzati per migliorare la digeribilità delle proteine e ridurre o eliminare i livelli di composti bioattivi che influenzano la digestione.
*Le lectine sono una famiglia di proteine leganti i carboidrati presenti in quasi tutti gli alimenti, in particolare legumi e cereali, ma anche pomodori, melanzane, patate, mais, latte e uova. Alcune lectine sono tossiche e dannose per la salute se consumate in eccesso poiché potrebbero causare maggiore permeabilità intestinale e aumentare il rischio di malattie autoimmuni. Tuttavia, è possibile rendere facilmente inattive le lectine mediante la cottura dei cibi, la fermentazione e l’ammollo.
L’uso di proteine vegetali come materiali che formano pareti nella microincapsulazione è una tendenza crescente nell’industria farmaceutica, cosmetica e alimentare. Le proteine di origine vegetale sono note per essere meno allergeniche rispetto a proteine di derivazione animale. Le proteine vegetali ampiamente utilizzate come incapsulanti sono gli isolati proteici di pisello, isolati proteici di soia, gliadine del grano, zeina di mais e proteine dell’orzo. Funzionano bene per la microincapsulazione di composti idrofobici e idrofili, sia da soli che miscelati con polisaccaridi o polimeri sintetici.
I semi di soia contengono il 35%-40% di proteine, principalmente glicinina e conglicina (50%-90% delle proteine totali), e il loro isolato proteico mostra attributi interessanti come proprietà gelificanti, emulsionanti e tensioattive. Le proteine della soia possono essere utilizzate come materiali che formano pareti per mascherare il gusto indesiderato di alcuni additivi nutrizionali (composti bioattivi) o per proteggere componenti sensibili all’ossidazione e/o agli aromi volatili (olio d’arancia). L’isolato proteico di soia (SPI) può essere utilizzato come materiale di rivestimento individuale o come sistema misto con polisaccaridi nella microincapsulazione. Quest’ultimo come materiale di supporto favorisce una migliore protezione, stabilità ossidativa e proprietà di essiccazione.
I semi di pisello contengono il 20%-30% di proteine, principalmente globuline (65%-80% delle proteine totali) e due frazioni minori di albumine e gluteline. Possiedono interessanti proprietà gelificanti ed emulsionanti.
Le proteine dei piselli in combinazione con i polisaccaridi vengono ampiamente utilizzate nella microincapsulazione, in quanto la loro interazione fornisce attributi interessanti per creare emulsioni stabili verso una buona distribuzione granulometrica, e quindi migliorare il processo complessivo di microincapsulazione.
Il riso e la crusca di riso contengono il 12%-20% di proteine. Le proteine del riso formano un complesso con polisaccaridi (alginato e carragenina). Le proprietà fisico-chimiche delle proteine del riso sono simili a quelle della caseina e della soia, mentre le loro proprietà schiumogene sono simili a quelle dell’albumina dell’albume d’uovo. Le proteine del riso hanno caratteristiche favorevoli anche come materiale per la microincapsulazione.
